Innhold
- Hovedforskjell
- Actin vs. Myosin
- Sammenligningstabell
- Hva er Actin?
- Hva er Myosin?
- Viktige forskjeller
- Konklusjon
Hovedforskjell
Hovedforskjellen mellom aktin og myosin er at aktinprotein er den ledende leverandøren av den kontraktile egenskapen til muskel- og andre celler, mens myosin fungerer som en motor, hydrolyserer adenosintrifosfat (ATP) for å tømme energi på en slik måte at et myosinfilament beveger seg langs et aktinfilament og initierer de to trådene for å gli forbi hverandre.
Actin vs. Myosin
Både aktin og myosin spiller en fysisk og enzymatisk rolle i muskelsammentrekning og intracellulær bevegelighet. Actin er til stede i både A- og I-band, mens myosin er til stede i Et band av sarkomeren. Actin inneholder tynnere (0,005 mn), men kortere (2 -2,6 mn) filamenter, mens myosin inneholder tykkere (0,01 mn), men lengre (4,5 mn) filamenter. Tverrbroer er fraværende i aktin, eksisterende på en glatt overflate, men tverrbroer er til stede i myosin, og lever på en grov overflate. Actin er flere enn myosinfilamenter, seks av dem omgir hvert myosinfilament, men myosin er færre i antall enn aktinfilamenter. Aktinfilamentet er fritt i den ene enden og går sammen med Z-line i en annen ende. På den annen side er myosin-filamentet åpent i begge ender. Actin består av 3 proteiner som aktin, tropomyosin og troponin mens myosin består av 2 proteiner som myosin og meromyosin. Aktinfilament glir inn i H-sonen i muskelkontraksjon, men myosin glir ikke under muskelkontraksjon.
Sammenligningstabell
Actin | myosin |
Protein som danner tynne kontraktile tråder i muskelceller | Protein som danner de tykke kontraktile trådene i muskelceller |
Størrelse på filamenter | |
Tynn (0,005 um) og kort (2 - 2,6 um) glødetråd | Tykt (0,01 um) og langt (4,5 um) glødetråd |
plassering | |
Til stede i A- og I-band | Til stede i A bands of a sarcomere. |
Regulerende proteiner | |
Tropomyosin og troponin | Meromyosin |
Flate | |
Glatt | Ujevn |
Kryss broene | |
Tverrbroer er ikke til stede | Tverrbroer er til stede |
Nummer | |
Flott i antall | Ett myosinfilament oppstår per seks aktinfilamenter. |
Sliding | |
Skyv inn i H-sonen under sammentrekning | Skyv ikke under sammentrekning |
Slutter | |
Gratis i den ene enden | Gratis i begge ender |
Hva er Actin?
Actin diskuterer et protein som danner et tynt kontraktilt filament i muskelceller. Det er det rikeste proteinet i eukaryote celler. Actin er utrolig konserverende protein. To former av aktinet er monomere og filamentøse. Under fysiske forhold polymeriseres det monomere lett for å danne filamenter ved å bruke energien fra ATP. Polymerisasjonen av aktinfilamenter initierer fra begge ender av filamentet; forholdet mellom polymerisasjonen er ikke lik i hver ende og resulterer i en iboende polaritet i glødetråden. Forholdet mellom tropomyosin og troponin stabiliserer actintråden. Arten og bevegelsen til cellen er avhengig av aktinfilamentene. Den sentrale rollen til aktinfilamenter er å danne det aktive cytoskjelettet til en celle. Cytoskjelettet gir fysisk støtte og knytter cellen til omgivelsene. Aktinfilamenter er involvert i utviklingen av filopodia og Lamellipodia som hjelper cellens bevegelighet. Aktinfilamenter hjelper til med transport av organeller til dattercellene under mitose. Forbindelsen av tynne filamenter i muskelceller produserer krefter, som støtter sammentrekningen av musklene.
Hva er Myosin?
Myosin diskuterer et protein som danner de tykke kontraktile filamentene i muskelceller. Myosin spiller en fysisk og enzymatisk rolle i muskelsammentrekning og intracellulær bevegelighet. Alle myosinmolekyler består av en eller to tunge kjeder og mange lette kjeder. Tre domener kan identifisere seg i dette proteinet: hode, nakke og hale. Hodeområdet er sirkulært og omfatter aktin- og ATP-bindingssteder. Halsregionen omfatter α-spiralformet. Halene inneholder nesten tre hundre myosinmolekyler fra skaftet til det tykke filamentet. Myosin er en superfamilie av proteiner som fikser actin, hydrolyserer ATP og de fleste befinner seg i muskelceller. Myosinhodene på disse molekylene utvikler seg utover mot de tynne filamentene som padlene til en robåt. Haleområdet omfatter bindingssidene for forskjellige molekyler. Det er 18 klasser av myosin. Tretten forskjellige typer myosin kan identifiseres som myosin I, II, III, IV osv. Myosinet jeg involverer i transport av vesikler. Myosin II er ansvarlig for muskelkontraksjon. Sammentrekningen av muskler er å beskrive som glidende filamentteori. De tynne aktinfilamentene glir over et tykt myosinfilament, og produserer spenning i muskelen. Hvert myosin tykt filament er omkranset av tynne aktinfilamenter, og hvert tynt filament er rundt av tykke filamenter. Mange av disse glødebuntene utgjør den funksjonelle delen av en muskelcelle.
Viktige forskjeller
- Actin betegner et protein som danner et tynt kontraktilt filament i menneskelige muskler, mens myosin refererer til et protein som danner de tykke kontraktile filamentene i muskelceller.
- Actin lager et tynt (0,005 μm), kort (2 - 2,6 μm) filament, men myosin lager et tykt (0,01 μm), langt (4,5 μm) filament.
- Aktinfilamenter består av tropomyosin og troponin mens myosinfilamenter består av meromyosin.
- Actin-filamenter er til stede i A og jeg-band derimot myosin-filamenter er til stede i A-band av en sarkomere.
- Aktinfilamenter danner ikke tverrbroer, derimot bygger myosinfilamenter tverrbroer.
- Det ytre av aktinfilamentene er glatt, men overflaten til myosinfilamentene er ru.
- Aktinfilamenter er mange, mens en myosinfilament forekommer per seks aktinfilamenter.
- Aktinfilamenter er frie i den ene enden, mens myosinfilamenter er frie i begge ender.
- Aktinfilamenter glir inn i H-sonen under en sammentrekning, men myosinfilamenter glir ikke under sammentrekning.
Konklusjon
Over denne diskusjonen konkluderer den med at actin og myosin er to typer proteiner som danner kontraktile filamenter i muskelceller. Actin lager tynne og korte filamenter, mens myosin lager tykke og lange filamenter. Både aktin og myosin er til stede i eukaryote celler, og danner cytoskjelettet og involverer molekylers bevegelse.